
亚铁离子螯合肽的结构特征对铁螯合肽的形成有重要影响,不同的多肽中氨基酸组成和结构不同,导致铁离子的螯合位置不一。多肽的螯合能力与其相对分子质量大小有着紧密地关系。植物蛋白水解后,相对分子质量小于1000的有着更高的金属螯合活性。随着多肽分子量的减少,螯合率从8%显著提高到34%,表明与大相对分子质量的多肽相比,低相对分子质量的多肽具有更高的螯合活性。大麦谷蛋白用碱性蛋白水解后发现,相对分子质量小于1000的肽段具有更高的亚铁离子结合能力。
紫外吸收光谱可用于研究多肽的结构变化。肽与金属离子发生螯合后,电子跃迁时需要的能量会发生改变,导致吸收波长和吸收峰发生变化,因此可以利用紫外光谱初步分析确定螯合物的形成。有机配体与过渡金属离子络合物的形成,可能导致原有吸收峰的转移、消失或新吸收峰的出现。通过紫外光谱图进行对比,发现最大吸收峰发生了红移,表明酰胺键上的氮原子可能参与了亚铁螯合物的形成。螯合后出现特征吸收峰转移或消失,证明该样品与铁形成络合物。
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